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  1. 2016.11.22 [생화학] 아미노산 (Amino acid) (2)

아미노산(Amino acid) : 염기성인 아미노(Amino)기 (-NH3+, NH2)와 산성인 카르복실(Carboxyl)기 (-COOH, -COO-)를 모두 가지고 있는 화합물로, 단백질을 구성하는 성분입니다.


아미노산의 구조



아미노산은 R기라고 하는 특이적 잔기, 곁사슬을 가지고 있습니다. 아미노산은 R기의 구조, 크기, 전하 등이 서로 다르고, 이로인한 용해도에 차이가 있습니다.


α-탄소(Carbon)에 아미노기와 카르복실기가 붙어있는 구조를 α-아미노산이라고 하고, 앞으로 다루게 될 단백질을 구성하는 아미노산들이 이에 속합니다. (프롤린,Proline 제외)



각각의 아미노산들은 연결되어 하나의 폴리펩티드(Polypeptide)를 형성하는데, 이름이 poly-amino acid가 아닌 이유는 아미노산끼리의 결합을 펩티드 결합(Peptide bond)라고 하기 때문입니다.



사진이 잘못나왔네요 한쪽 H->R 입니다.









 펩티드 결합은 옆의 사진과 같이 아미노산 분자 2개사이의 아미노기와 카르복실기 사이에서 물이 빠지며 탈수축합반응에 의해 생기는 결합을 말하는데, 각 아미노산에는 하나의 아미노기, 하나의 카르복실기가 남기 때문에 계속 이어져서 결합을 할 수 있고, 여러개의 결합이 생기기 때문에 polypeptide라고 합니다.











α-탄소를 기준으로 아미노기, 카르복실기의 회전각을 각각 phi, psi라고 하는데, 이들은 R기의 영향을 받게 됩니다. 그리고 peptide bond의 회전각은 omega라고 하며, 이들의 회전각과 R기들의 상호작용에 의해 polypeptide의 3차원적 구조가 생기게 됩니다. 





출처 : 레닌저 생화학)


Polypeptide를 구성하는 20가지 아미노산 입니다. 빨간색으로 칠해져 있는 부분이 앞서 말한 R기이고, 이로 인해 생기는 차이를 그룹별로 나눈 사진입니다.




비극성, 지방족 R기를 가지고 있는 아미노산


글리신(Glycine, Gly, G) - 가장 간단한 아미노산의 구조를 가지고 있습니다. 하지만 R기가 매우 작기 때문에 소수성 상호작용과 같은 힘에는 작용하지 못합니다.


알라닌(Alanine, Ala, A), 발린(Valine, Val, V), 류신(Leucine, Leu, L), 아이소류신(Isoleucine, Ile, I)

- 이 4개의 아미노산의 R기는 소수성을 띄기 때문에 protein 안에서 cluster를  형성하는 경향이 있습니다. 이로인해 단백질을 안정화 시키는 역할을 합니다.


메싸이오닌(Methionine, Met, M) - 황을 포함하고 있는 아미노산입니다. 하나의 thioether(ether의 산소대신에 황을 가지고 있는 분자)를 가지고 있습니다.


프롤린(Proline, Pro, P) - 다른 아미노산과는 다르게 P는 R기가 자신의 아미노기와 맞물려 있는 이미노산입니다. 아미노산으로 취급하는데, 에탄올에 녹는 유일한 아미노산입니다.




극성, 비전하 R기를 가지고 있는 아미노산


세린(Serine, Ser, S), 트레오닌(Threonine, Thr, T) - R기에 있는 hydroxyl(-OH)기에 의해 극성을 띈다.


시스테인(Cystein, Cys, C) - R기에 있는 Sulfhydryl(-SH)기에 의해 극성을 띈다. C는 산화되기 쉽고, 서로 disulfide bond(이황화 결합)를 만들어 cystine이라는 이합체의 아미노산을 형성합니다. 이는 많은 단백질들의 구조 형성에 중요한 역할을 하게 됩니다.


시스테인의 이황화결합



아스파라진(Asparagine, Asn, N), 글루타민(Glutamine, Gln, Q) - R기에 있는 amide(NH2)기에 의해 극성을 띈다.




※ 양전하와 음전하 R기를 가지고 있는 아미노산은 pH7.0에서의 기준으로 구분합니다.


양전하 R기를 가지고 있는 아미노산


라이신(Lysine, Lys, K) - ε기에 있는 아미노기가 양전하를 띄게 됩니다.


알지닌(Arginine, Arg, R) - Guanidino기가 양전하를 띄게 합니다.


 guanidino group


히스티딘(Histidine, His, H) - Imidazole기가 양전하를 띄게 하는데, H는 많은 효소-촉매작용에서 proton donor, acceptor로 사용합니다.


 imidazole group




음전하 R기를 가지고 있는 아미노산


아스파트산(Asparatate, Asp, D), 글루탐산(Glutamate. Glu, E) - R기의 카르복실기가 - charge를 띈다.




방향족 R기를 가지고 있는 아미노산


페닐알라닌(Phenylalanine, Phe, F) - Alanine에 Phelyl기가 붙어 이런 이름이 붙었습니다.


phenyl group


타이로신(Tyrosine, Tyr, T) - F에 hydroxly(-OH)기가 붙은 형태로, 수소결합을 형성할 수 있어, 어떤 효소의 활성에 중요한 작용기로서 작용합니다.


트립토판(Tryptophan, Trp, W) - Indole기를 가지고 있으며, 여기에 있는 N원자에 의해 극성을 띕니다.


indole group




※ 방향족 R기를 가진 아미노산은 자외선을 흡수하는 성질을 가지고 있습니다. 이러한 특징때문에 대부분의 단백질이 280nm의 파장에서 강한 흡광성을 가지게 되고, 이를 통해 시료안에 있는 단백질의 농도를 측정하거나, 여러 단백질들의 특징과 특성을 밝히는데 사용됩니다.





위와 같은 아미노산들은 pH에 따른 특징적인 적정곡선을 가지고 있는데, 이는 아미노산의 비이온형과 양쪽성이온형의 차이에서 나옵니다. 

pH의 변화에 따라 각 잔기들이 가지고 있는 극성이 바뀌고 전자를 잃거나 얻게 되는데, 이로인해 pK1, pKa, pK2등의 값이 나오게 됩니다.

20가지 아미노산에 대한 titration curve입니다. 아미노산마다 비슷하면서도 다른 적정곡선이 나는데, 여기서 아미노산의 알짜전하가 0인 경우를 pI라고 합니다.

pI값이 아미노산마다 다르기 때문에, 단백질의 경우 아미노산의 비율과 구성, 갯수에 따라 pI값이 다르게 나타나고, 이로인해 pH에 따른 단백질의 전하를 예측할 수 있습니다.







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Posted by 안양_박건영

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