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  1. 2017.02.08 [세포생물학] 단백질과 폴리펩티드 (protein & polypeptide)




연관글 : [생화학] 펩타이드와 단백질 (peptide & protein)

           [생화학] 아미노산 (Amino acid)

 생화학에서 같은 글을 다루어 중복되는 내용이 있을 수 있습니다.



 단백질(protein)은 폴리펩티드(polypeptide)이고, 폴리펩티드는 서로 다른 아미노산으로 이루어진 선형 중합체 입니다.


 단백질은 하나의 폴리펩티드로 구성되는데, 2개이상의 폴리펩티드로 단백질이 구성될 경우 단백질을 구성하는 각각의 폴리펩티드를 소단위체(subunit)이라고 하고, 이 소단위체들이 모여 기능을 나타낼 때에 단백질이라고 합니다.

 단백질은 20가지 아미노산으로 이루어져 있고, 이들 아미노산은 곁사슬(R기)의 성질에 따라 구분됩니다. 9가지의 아미노산이 비극성이고, 6개의 아미노산이 극성이며 5개의 아미노산은 이온계열로 들어가기도 하고 극성, 비극성의 하위분류로 들어가기도 합니다.


 단백질은 아미노산의 선형 연결로 이루어져 있는데, 이 선형 연결은 아미노산 하나의 카르복실기와 다른 아미노산의 아미노기 사이의 공유결합인 펩티드결합(peptide bond)로 이루어져 있습니다. 


 펩티드결합으로 이어져 있는 아미노산의 개수에 따라 dipeptide, tripeptide... (tetra, penta, hexa...)등의 이름이 붙는데, 10개 이상의 아미노산이 연결된 단위체는 polypeptide라고 합니다. 



 단백질은 3가지 특성을 보이는데,

1. 단백질은 적어도 2개의 안정적인 3차원 형태를 취한다.

2. 단백질은 적어도 1개 이상의 표적분자에 결합한다.

3. 단백질은 적어도 1개의 세포기능을 수행한다.

 입니다.


1. 단백질은 적어도 2개의 안정적인 3차원 형태를 취한다.

 폴리펩티드는 형태를 가져야하고 아미노산이 많아질 수록 형태의 가지수도 많아질 수 밖에 없습니다. 단백질은 자신에게 포함되어 있는 아미노산들을 안정된 형태로 조직화하고, 그 형태를 유지하려 합니다.

 폴리펩티드는 전환이 가능한 다양한 형태를 취할 수 있고, 단백질은 적은수의 안정된 형태를 취합니다.



2. 단백질은 적어도 1개 이상의 표적분자에 결합한다.

 단백질은 DNA의 유전정보를 바탕으로 특정 세포활동을 수행하도록 만들어졌고, 세포활동은 단백질이 다른 분자와의 결합을 하였을때만 발생합니다.

 예 - enzyme : substrate, receptor : ligand 등

 폴리펩티드는 다양한 형태를 바탕으로 매우 다양한 분자와 결합할 수 있지만, 단백질은 특정 결합부위만을 통해서 적은 수의 분자와 결합합니다.



3. 단백질은 적어도 1개의 세포기능을 수행한다.

 단백질은 세포가 살아가는데 있어 필요한 많은 기능 가운데 일부만은 수행하거나 도와주기 위해 전문화되어 있습니다. 세포는 이러한 단백질을 생산하기 위해 많은 에너지를 사용하는데, 단백질은 세포에서 일어나는 화학적, 물리적 활동을 수행하고 조절하여 세포가 단백질을 만들기 위해 사용한 에너지 이상의 이익을 얻게 해줍니다.

 폴리펩티드는 세포기능에 영양을 끼치지 못하지만, 단백질은 표적분자와의 결합으로 기능을 수행합니다.


 

 폴리펩티드가 2개 이상 결합하고, 위의 3가지 특징을 나타낼때 단백질이라고 합니다. 위의 3가지 특징은 서로 연관되어있고, 단백질은 기능 수행을 하기 위해 표적 분자와 결합하였을 때 안정된 형태를 띄고, 결합하지 않았을 경우에도 다른 형태를 띄어야 합니다.



 단백질은 3차구조 부터 세포내에서 성질을 나타내는데, (단백질의 구조는 연관글 : [생화학] 펩타이드와 단백질 (peptide & protein) 참조) 이러한 3차구조를 형성하기 위해서 이들 또한 단백질의 도움을 받습니다. 여기에 관여하는 단백질을 샤페로닌(chaperionin)이라고 합니다.

 샤페로닌은 ATP를 사용하여 폴리펩티드가 3차구조로 접히도록 도와주는 역할을 하고, 폴리펩티드가 접힌 모양을 유지할 수 있도록 도와줍니다.


 단백질은 크게 구형단백질(globular protein), 섬유성단백질(fibrous protein), 막관통단백질(transmembrane protein)으로 구분되는데, 구형단백질은 말 그대로 둥굴게 뭉쳐진 모양으로, 내부에 소수성 아미노산을 포함하는 것이 특징입니다. 섬유성단백질은 α-helix, β-sheet를 많이 포함하고 있고, 가는 실모양의 복합체를 형성합니다. 막관통단백질의 경우는 세포막의 양쪽면에 걸쳐져있고, 막을 가로지르는 정보와 힘의 전달에 중요한 역할을 합니다.

단백질의 3가지 분류



 단백질의 안정화는 원자사이의 상호작용에 의해서 생기고 여기서 원자사이의 상호작용은 아미노산 곁사슬끼리 형성하는 비공유결합(noncovalent bond)와 공유결합(covalent bond) 총 5가지가 사용됩니다.


1. 수소결합 (hydrogen bond)

 2개의 원자 사이에 수소원자가 들어가며 생기는 결합으로, 폴리펩티드의 뼈대와 일부 아미노산의 곁사슬에의해 형성되며, 모든 폴리펩티드에 존재하기 때문에 곁사슬에 의해 생기는 결합의 위치와 수에의해 크게 영향을 받는 결합입니다.


2. 이온결합 (ionic bond)

 양이온과 음이온 사이의 정전기적 인력에 의해 생기는 결합으로, 폴리펩티드의 양쪽 끝(아미노 말단, 카르복실 말단)과, 이온을 함유하는 아미노산 곁사슬에 의해서 서로 상극인 이온끼리 붙어 형성됩니다.


3. 소수성 상호작용 (hydrophobic interaction)

 무극성 물질이 극성용액 안에서 서로 집합하는 상호작용을 말하며, 단백질은 세포질이나 세포외공간처럼 물로 둘러쌓인 곳에서 소수성 곁사슬끼리 단백질의 내부에 뭉치며 형성됩니다.


4. 반데르발스 힘 (van der Waals force)

 분자 사이에서 분산력의 결과로 생기는 힘을 말하며, 부분적인 극성인력이 작용합니다. 폴리펩티드의 거의 모든 원자 사이에서 일어날 수 있어, 단백질의 형태형성에 선택적으로 관여하지는 않지만 한번 생기면 형성된 형태를 안정화하는데 도움이 됩니다.


5. 이황화 결합 (disulfide bond)

 2개의 SH기의 탈 수소화에 의해 생기는데, 시스테인(cystein)의 곁사슬에 의해 생깁니다.


3차구조를 안정화하는 5가지 결합




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           [생화학] 아미노산 (Amino acid) 





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Posted by 안양_박건영